Амины Аминокислоты Белки Нуклеиновые кислоты
Амины – органические производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородным радикалом.
Амины, в которых аминогруппа связана непосредственно с ароматическим кольцом, называются ароматическими аминами. анилин
Изомерия углеродного скелета бутиламин изобутиламин Изомерия положения функциональной группы пропиламин изопропиламин Межклассовая изомерия пропиламин метилэтиламин триметиламин
Из галогенопроизводных СН 3 СН 2 В r + NH 3 CH 3 CH 2 NH 3 Br соль амина CH 3 CH 2 NH 3 Br + NaOH NaBr + СН 3 СН 2 NH 2 + H 2 O Восстановлением нитросоединений Zn + KOH СН 3 СН 2 NO 2 + 6[H] СН 3 СН 2 NH 2 + H 2 O
Fe + HCl,t 0 С 6 Н 5 N O 2 + 6[H] С 6 Н 5 N H 2 + H 2 O Способ получения анилина из нитробензола был предложен в 1842 году Н.Н.Зининым. Зинин Николай Николаевич (1812-1880) Русский химик-органик, академик.
Амины имеют характерный запах, напоминающий запах аммиака. Метиламин, диметиламин и триметиламин –газообразные вещества. Остальные низшие амины – жидкости, хорошо растворяющиеся в воде. образование водородных связей
Анилин – маслянистая жидкость t кипения 184 0 С Анилин – ограниченно растворим в воде Водный раствор анилина
Амины как основания C 2 H 5 NH 2 + H 2 O → [C 2 H 5 NH 3 ] + OH - C Н 3 NH 2 + HCl → [ C Н 3 NH 3 ] + Cl - 2 C Н 3 NH 2 + H 2 SO 4 → [ C Н 3 NH 3 ] 2 + SO 4 2 - Горение аминов на воздухе C Н 3 NH 2 + O 2 → CO 2 + H 2 O + N 2 4C Н 3 NH 2 + 9O 2 → 4CO 2 + 10H 2 O + 2N 2
1. Анилин - гораздо более слабое основание, чем алифатические амины. Это объясняется тем, что электронная пара атома азота, которая обусловливает основные свойства аминов, частично смещается в бензольное кольцо. Анилин реагирует с сильными кислотами: С 6 Н 5 N Н 2 + HCl → С 6 Н 5 N Н 3 С l.
2. Анилин весьма активен в реакциях электрофильного замещения в бензольном кольце. Это объясняется электронными эффектами, которые приводят к увеличению электронной плотности в кольце. Анилин легко бромируется даже под действием бромной воды, давая белый осадок 2,4,6-триброманилина:
Алифатические амины применяют для получения лекарств, полимерных материалов. Ароматические амины находят широкое применение в качестве полупродукта в производстве красителей, взрывчатых веществ и лекарственных средств (сульфаниламидные препараты).
Амины - очень токсичные вещества. Опасно как вдыхание их паров, так и контакт с кожей. Анилин способен всасываться сквозь кожу в кровь и нарушать функции гемоглобина, что может привести к летальному исходу. Симптомами отравления : посинение кончиков пальцев, носа, губ; одышка; учащенное дыхание и сердцебиение; потеря сознания.
В случае попадания амина на незащищенные участки кожи необходимо: быстро и аккуратно, не увеличивая площадь поражения, очистить пораженный участок кожи ваткой, смоченной в спирте; вывести пострадавшего на свежий воздух; обратиться к врачу.
Общая формула H 2 N-CH-COOH R аминогруппа карбоксильная группа Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно карбоксильную и аминогруппу, которые связаны с углеводородным радикалом. Аминокислоты – это органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. O CH 3 -CH 2 -CH-C NH 2 OH 2- аминобутановая кислота
Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху. O CH 3 – C H – C | OH NH 2
Замещением галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:
Присоединением аммиака к α, β -непредельным кислотам с образованием β -аминокислот: CH 2 =CH–COOH + NH 3 → → H 2 N–CH 2 –CH 2 –COOH Гидролизом белков
Аминокислоты бесцветные; кристаллические; хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире; в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными; обладают оптической активностью; плавятся с разложением при температуре выше 200 º.
Аминогруппа Карбоксильная группа Обладает основными свойствами, т.к. способна присоединять к себе катион водорода. Обладает кислотными свойствами, т.к. связь О-Н в гидроксильной группе сильно полярна.
Аминокислоты, как кислоты O O H 2 N-CH-C +NaOH H 2 N-CH-C +H 2 O R OH R ONa Аминокислоты, как основания O H 2 N-CH-C +HCl H 3 N-CH- COOH Cl R OH R
Ионизация молекул аминокислот O O H 2 N-CH-C H 3 N-CH-C R OH R O внутренняя соль (биполярный ион)
H 2 N-(CH 2 ) 5 -COOH + H 2 N-(CH 2 ) 5 -COOH аминокапроновая кислота H 2 N-(CH 2 ) 5 -CO-HN-(CH 2 ) 5 -COOH + H 2 O димер амидная группировка n H 2 N-(CH 2 ) 5 -COOH (… -HN-(CH 2 ) 5 -COO-…) + (n-1)H 2 O полиамид Таким способом получают полиамидные волокна: капрон, энант и др.
Протеиногенные аминокислоты – природные аминокислоты, которые входят в состав белков (20)
Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме, в частности, в организме человека. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н ; для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.
Валин содержится в зерновых, мясе, грибах, молочных продуктах, арахисе, сое Изолейцин содержится в миндале, кешью, курином мясе, турецком горохе, яйцах, рыбе, чечевице, печени, мясе, ржи, большинстве семян, сое. Лейцин содержится в мясе, рыбе, буром рисе, чечевице, орехах, большинстве семян. Лизин содержится в рыбе, мясе, молочных продуктах, пшенице, орехах. Метионин содержится в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице и сое.
Треонин содержится в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в орехах и бобах. Триптофан содержится в овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжуте, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке, мясе. Фенилаланин содержится в говядине, курином мясе, рыбе, соевых бобах, яйцах, твороге, молоке. Также является составной частью синтетического сахарозаменителя — аспартама, активно используемого в пищевой промышленности.
Глицин (аминоуксусная кислота) – заменимая аминокислота, является одним из центральных нейромедиаторов ; оказывает седативное действие. Улучшает метаболические процессы в тканях головного мозга. Применяется как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее депрессивные нарушения, повышенную раздражимость, нормализующее сон. O H 2 N-CH 2 -C OH
Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота)- заменимая аминокислота. Недостаток приводит к нарушению обменных процессов в организме. Играет важную роль в формировании третичной структура белковых молекул (легко образует дисульфидные связи) H 2 N-CH 2 -CH-COOH NH 2
Глутаминовая кислота (2-аминоглутаровая кислота) – заменимая кислота. Содержится в белках белого и серого вещества головного мозга. Участвует в углеводном и белковом обмене, способствует синтезу АТФ, способствует обезвреживанию и выведению из организма NH 3 и др. Применяют в медицине для лечения психозов. НООС-СН 2 -СН 2 -СН-СООН NH 2
Метеонин (2-амино, 4- S -метилбутановая кислота) – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого равновесия организма. Участвует в синтезе адреналина, креатина; активирует гомоны, витамины, ферменты; обезвреживает токсичные продукты; выводит излишки жира из печени. Н 3 С- S-CH 2 -CH 2 -CH-C-OH NH 2 O
В медицине - лекарственные препараты(глицин) В животноводстве - кормовые добавки (лизин, метионин, треонин) В пищевой промышленности - (глутаминовая кислота, аспартам, глицин) Производство пластмасс и волокон - (аминокапроновая, аминоэнантовая к-ты)
1909 г Японский ученый К.Икеда установил, что глутаминовая кислота и ее соли – усилители вкуса (Е620, Е621)
1965 г- синтез аспартама (дипептид) США, компания G.D.Searl Вещество, в 300 раз слаще сахара В организме распадается с образованием фенилаланина, формальдегида и метанола
Аминокислотные препараты Валин Лейцин Треонин Триптофан Лизин Аргинин…
Белки – высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью. - C – NH – О Число остатков аминокислот в молекуле белка может достигать нескольких тысяч. Молекулярная масса белка варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более.
Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке результате работ французского химика Антуана Фуркруа. В 1836 Мулдер предложил первую модель химического строения белков(теория протеина). В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. Антуан Франсуа де Фуркруа
В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в 1958 году, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии. Э. Фишер
Размер белка измеряется в числе аминокислот или в дальтонах и килодальтонах (молекулярная масса). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин (компонент саркомеров мускулов); молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3 000 до 3 700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот. Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)
Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами). По степени растворимости в воде белки бывают растворимыми и нерастворимыми. Большинство белков растворяются в воде. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т.п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран.
Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы.
Белки способны самопроизвольно создавать определенную пространственную структуру, свойственную только данному белку. Нескольких ключевых аминокислот в активном центре белка гамма-глобулина
Альфа - аминокислоты связаны пептидными связями. Число аминокислотных остатков в молекуле может быть различно. Количество возможных комбинаций – безгранично. Общее число различных типов белков, встречающихся в природе – 10 10 -10 12.
Спиралевидная структура. Витки удерживаются внутримолекулярными водородными связями. Вторичной структурой обладает большая часть белков. Расположение в пространстве может быть различно.
Окраска отдельных атомов дана в соответствии с международными правилами, которые рекомендуют для атомов углерода черный цвет, для азота – синий, для кислорода – красный, для серы – желтый цвет. Для не показанных на рисунке атомов водорода рекомендован белый цвет.
Клубочковидная структура. Удерживается дисульфидными и ионными связями. По характеру «упаковки» различают глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные) белки. Молекула белка миоглобина Третичная структура белка гемоглобина
А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы.
В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц.
Агломераты третичных структур. Связаны водородными связями, электростатическими и другими взаимодействиями. Четвертичная структура белка гемоглобина
При объединении молекул в единый ансамбль образуется четвертичная структура, в которую может входить до 24 молекул ферритина.
Водородные связи Дисульфидные мостики Ионные (солевые)связи Гидрофобное взаимодействие
Изменение четвертичной, третичной и вторичной структур. Изменение физических свойств. Изменение формы молекулы. Потеря биологической активности.
Пептидные связи H-N-C=O, образующие полимерную цепь белковой молекулы, в присутствии кислот или щелочей гидролизуются, при этом происходит разрыв полимерной цепи, что, может привести к исходным аминокислотам. Более деликатную разборку белковой молекулы на составляющие аминокислоты проводят в безводной среде с помощью гидразина H 2 N–NH 2, при этом все аминокислотные фрагменты, кроме последнего, образуют так называемые гидразиды карбоновых кислот, содержащие фрагмент C(O)–HN–NH 2.
Каталитическая (ферменты) Ускоряют обмен веществ, мышечные сокращения, нервную проводимость, функционирование клетки в целом. Эффективность ферментов в миллионы и миллиарды раз выше эффективности химических катализаторов. По типам катализируемых реакций ферменты делят на: оксидоредуктазы (ОВР), изомеразы (р. изомеризации), лиазы (р. отщепления), трансферазы (р. переноса функциональных групп), гидролазы (р. гидролиза), лигазы (р. синтеза за счет энергии АТФ).
Строительная (пластическая, структурная) Белки составляют основу костной и соединительной тканей ( коллаген ), шерсти, роговых образований ( альфа-кератин ), мембран ( мембранные белки ). Сократительная (двигательная) Белки участвуют в выполнении механической работы: перемещение хромосом при делении клетки, проникновение вируса в бактерию, транспорт веществ через мембрану, движение микроорганизмов, движение мышц. Например: миозин, актин.
Регуляторная (гормоны) Регулируют обменные процессы, контролируют биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Синтезируются железами внутренней секреции. Например, инсулин, соматотропин. Транспортная (белки – переносчики) Осуществляют перенос метаболитов, ионов, липидов, сахаров, аминокислот по крови, во внеклеточных тканевых жидкостях, через биологические мембраны. Например, гемоглобин, миоглобин (перенос кислорода), липидопротеин (перенос липидов).
Энергетическая При расщеплении 1г белка выделяется 17,6кДж энергии. Казеин и проламин снабжают организм энергией. Родопсин, цитохромы преобразуют и утилизируют энергию пищи и солнечного излучения. Защитная Белки иммунной системы ( иммуноглобулины, антигены тканевой совместимости, интерлейкины, интерфероны ). Белки системы свертывания крови ( тромбин, фибрин ).
Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и с/х при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого кол-ва белков. Недостаток белков в пище вызывает тяжелое заболевание - квашиоркор.
Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид эпитоп, служащий для получения антител. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру. Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка.
