«Жизнь есть форма существования белковых тел» Фридрих Энгельс
Аминокислоты — бифункциональные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и амино- группы.
1. Различают α -, β -, γ -, δ - аминокислоты. Природные аминокислоты - α -строения. 2. Аминокислоты различают по количеству амино- и карбоксильных групп. 3. Аминокислоты различают по природе радикала у α -углеродного атома Классификация аминокислот
pH 1 Заряд +1 pH 7 Заряд 0 pH 13 Заряд -1 Цвиттерион (нейтральный ) Анионная форма Катионная форма Кислотно-основные свойства аминокислот
Амфотерные свойства аминокислот диполярный ион катионная форма диполярный ион анионная форма
Несуществующая в природе форма Биполярный ион (цвиттер-ион), внутренняя соль ОСНОВНЫЙ ЦЕНТР КИСЛОТНЫЙ ЦЕНТР
Кислотно-основные свойства Аминокислота pKa 1 рКа 2 СН 3 СН 3 СООН 4,38 нет Н 3 N + СН(СН 3 )СОО – 2,34 9,69 CH 3 CH 2 NH 2 нет 10,67 Физические и химические свойства
Изомерия аминокислот
Энантиомерия L -серин D -серин
Аминоуксусная кислота (глицин) - Аминопропионовая кислота (аланин) - Аминомасляная кислота Аминокислоты, образующиеся в живых организмах в процессе метаболизма белков.
Аспаргиновая кислота, моноаминодикарбоновая кислота Лизин, диаминомонокарбоновая кислота Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в ЦНС. Это незаменимая аминокислота, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.
Трилон В - этилендиамминтетрауксусная кислота Представляет собой белый кристаллический порошок или кристаллы белого цвета, хорошо растворимые в воде и щелочах, очень малорастворимые в спирте. в аналитической химии для определениямногих катионов и Анионов:Ca, Mg, Cu, Со, Ni, Zn, Fe, Mo, Al,
Аминобензойные кислоты: Антраниловая кислота Производные антраниловой кислоты применяются в производстве красителей и синтетических душистых веществ. Получение:
Производные парааминобензойной кислоты: анестезин Лекарственное средство, местный анестетик.
Новокаин — лекарственное средство с умеренной анестезирующей активностью.
пара-аминосалициловая кислота(ПАСК) Кислота пара-аминосалициловая (ПАСК) в форме натриевой соли — туберкулостатическое средство
Аспарагин Бетаиновая структура: Благодаря наличию хирального центра, существует два энантиомера (S), участвующих в построении белков, (R) и их смеси, вплоть до смеси с равным количеством — рацемат. Аспарагин легко образует внутреннюю соль — бетаин. (R ) (S)
Н е з а м е н и м ы е а м и н о к и с л о т ы: Валин Изолейцин Метионин
Лейцин Лизин Треонин
Триптофан Фениаланин
Аргинин Гистидин
глицин - Gly α - аланин - Ala валин - Val лейцин - Leu изолейцин - ILe Классификация аминокислот по степени полярности боковых цепей НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ ( то есть не имеющие заряда и не имеющие групп, которые можно было бы ионизировать)
фенилаланин - Phe метионин – Met цистеин - Cis тирозин – Tir серин - Ser треонин - Thr
Аспарагиновая кислота - Asp Глутаминовая кислота - Glu Аминокислоты, содержащие вторую карбоксильную группу, которая может ионизироваться и нести на себе отрицательный заряд
Аргинин - Arg Гистидин - His Лизин - Lis Основные аминокислоты, имеющие дополнительные амино-группы, которые несут с собой в растворах положительный заряд
Классификации ОН-содержащих аминокислот
Образование функциональных производных
Реакции амино группы
Отношение к нагреванию
Конденсация аминокислот: Реакции конденсации с альдегидами: дикетопиперазин
Поликондесацией можно получить нейлон из адипиновой кислоты:
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой биополимер, состоящий из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью.
Функции белков: каталитическая (ферменты) строительная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани, эластин, муцины слизистых выделений) гормональная (инсулин поджелудочной железы, гормон роста, гастрит желудка) защитная (антитела, фибриноген крови) транспортная (гемоглобин, миоглобин, альбумины сыворотки) резервная (альбумин яйца, казеин молока, ферритин селезенки, глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы)
Содержание белков в органах и тканях: в мышцах 18—23% в мозгу 8—9% сердце 16—18% крови 7—8,5% В растениях - от 5 до 20 % белковых веществ
Источники белка для человека: мясо животных (до 20%) рыба (до 18%) молоко (до 3%) сыр (до 22,5%) пшеничный хлеб (до 8%) изделия из круп (10%)
Углерод 50—55 фосфор Водород 6,5—7,З селен Кислород 23,5—23,5 Азот 15— 17,5 Сера 0,3—2,5 металлы (железо, цинк, медь) Элементарный состав белков (в % на сухой вес):
Источник - АК – белок пищевых продуктов Белок полноценный (содержит все незаменимые - АК ): молочные, рыбные, мясные продукты кальмар, крабы, яйца соя, горох, фасоль
Условно заменимые АК тирозин, цистеин ( для синтеза нужны незаменимые АК ) В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада при тяжелых заболеваниях или голодании - наоборот.
Время обновления белков: до 10 дней - печени и слизистой оболочки кишечника до 180 дней - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген) и мозга (миелин) несколько мин - инсулин Скорость обновления белков выражается временем (Т), необходимым для обмена половины всех молекул ( Т=1/2 ) 3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день.
Состояние белкового обмена зависит: от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот активности патогенной микрофлорой Баланс азота - разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выводимого в виде конечных продуктов обмена, выраженными в одних и тех же единицах ( г/сут ). положительный азотистый баланс отрицательный азотистый баланс нулевой азотистый баланс (азотистое равновесие)
Средняя суточная физиологическая потребность человека в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15% от общей калорийности пищи. В пересчете на 1 кг массы тела потребность белка в сутки у взрослого человека в среднем равняется около 1 г, тогда как для детей, в зависимости от возраста, она колеблется от 1 до 4 г Рекомендуемые нормы потребления для мужчин 73-120 г белка в сутки и 60-90 г для женщин, в том числе белка животного происхождения 43-65 и 43-49 г, соответственно.
Классификация белков 1) по форме молекул: фибриллярные или нитевидные (фиброин шелка ) глобулярные или шаровидные ( казеин ) 2) по составу : протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот; протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты, фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты
Протеины: Альбумины - белок яйца Глобулины - мышечные волокна, кровь, молоко, яйца, семяна Проламины - семяна злаков Глютелины - семена пшеницы, риса, кукурузы Протамины - только в молоках рыб. Протеиноиды - состав шелка, волос, рогов, ногтей, копыт и сухожилий Фосфопротеины - казеин (белок молока)
Протеиды (ядра протоплазмы клеток): Ли nonpo теиды — гидролизуются на белок и липиды (хлорофилл и протоплазм) Глюкопротеиды — гидролизуются на белки и углеводы (слизистых выделениях животных) Хромопротеиды — гндролизуются на белки и красящие вещества (гемоглобин крови) Нуклеопротеиды — гидролизуются на белки и нуклеиновые кислоты
Химические связи: 1) В первичной цепи пептидные - (взаимодействие амино- и карбоксильной групп) 2) Между участками первичной цепи дисульфидные - (— S — S —) солевые - (взаимодействие амино- карбоксильной групп разных кислот) водородные связи
Аминокислота 1 (С - конец) Аминокислота 2 ( N -конец) Дипептид
Первичная структура – это полипептидная цепь линейной формы из последовательно соединенных пептидной связью ( – CO – NH –) аминокислот. – NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH – R 1 R 2 R 3
Вторичная структура белка- способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (водородные связи между – NH -, > CO через 4 фрагмента АК остатков): - структура (правозакрученная спираль) -структура (складчатая форма)
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Вторичная структура – β-складчатые структуры)
Третичная структура белка – реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Третичная структура)
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ (Третичная структура)
Четвертичная структура белка – тип взаимодействия между несколькими полипептидными цепями
Многие белки растворимы: в воде щелочах кислотах Не растворимы в органических растворителях В растворах белки представляют собой высокомолекулярные коллоиды и обладают многими свойствами коллоидных растворов.
Амфотерные электролиты : в щелочном растворе проявляют кислотные свойства (за счет карбоксильной группы) в кислом растворе проявляют основные (за счет амино группы) при пропускании электрического тока через щелочной раствор белка его молекулы будут двигаться к аноду(+). при пропускании через кислый раствор к катоду(-) при изоэлектрическая точке - количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка будет одинаковым
Денатурация белка : при действии на белок сильных кислот щелочей высоких температур некоторых других воздействиях нарушается структура белка, изменяются его физико-химические свойства. В процессе приготовления куриных яиц происходит денатурация яичных белков
Гидрофобные взаимодействия. Существуют полярные и неполярные аминокислоты. В водном окружении гидрофобные (неполярные) аминокислоты прячутся внутрь спирали, образуя структуру с минимальной потенциальной энергией. Ионные взаимодействия. Заряженные разноименные остатки аминокислотные остатки притягиваются друг к другу, а разноименные – отталкиваюися. Наличие гидрофобных или заряженных участков в полипептидной цепи, определяет то, как белок свернется. Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики), образующиеся а счет окисления аминокислоты цистеина. Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.
Гидролиз белков: под действием кислот щелочей протеолитических ферментов протекает ступенчато: белок альбумозы (пептоны) полипептнды дипептиды -аминокислоты
Биуретовая реакция - обнаружение пептидной связи
Фиолетовое окрашивание
Ксантопротеиновая реакция - обнаружение ароматических колец Желтый Оранжевый
Сульфгидрильная реакция (р еакция Фоля ) — обнаружение сульфгидрильных групп Миллонова реакция — обнаружение фенольных гидроксилов (вишнево-красное окрашивание при действии нитрата ртути в азотистой кислоте)
Микробиологическая деструкция АК: декарбоксилирование ( амины, фенолы, спирты – яды: путресцеин, кадаверин, фенилэтиламин, индолэтиламин, фенол, скатол, индол, п-крезол ) дезаминирование ( кислоты, кетокислоты, оксикислоты ) сероводород, метилмеркаптан
Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственной структуры данного белка.
