План заняття: Елементарний склад організмів Білки Ліпіди Вуглеводи Біологічно активні речовини
Елементарний склад організмів Багато елементів присутні в організмах у вигляді іонів: катіонів та аніонів. Концентрація їх у клітинах може істотно відрізнятися від їхньої концентрації у довкіллі. Крім іонів, хімічні елементи є ще складовими частинами різноманітних неорганічних і органічних сполук.
Найбільше в організмах макроелементів. Вони містяться в кількостях 0,1%- 0,01%. Сумарна частка близько 99,9% їхньої маси. Елементарний склад організмів
Органогенні елементи входять до складу макроелементів і становлять 98% маси живих істот. Вони є основними складовими органічних сполук. Оксиген 25,5 % Карбон 15% Гідроген 64% Нітроген 1,25%
Гідроген та Оксиген входять до складу молекул води, багатьох неорганічних та органічних сполук. Завдяки оксигену у клітинах відбуваються процеси окиснення, при чому вивільняється необхідна для життєдіяльності енергія. Найважливіша роль кисню, звичайно, у процесі дихання організмів. Елементарний склад організмів
Вміст карбону становить 15-18 % від маси клітини. Він входить: - до складу молекул усіх органічних і багатьох неорганічних сполук; до складу зовнішнього скелету ракоподібних, черепашок молюсків та форамініфер; до складу внутрішнього скелету хребетних тварин; є складовою частиною вуглекислого газу.
Елементарний склад організмів Нітроген є складовою частиною амінокислот, білків, нуклеїнових кислот, АТФ. Атоми нітрогену входять до складу мінеральних сполук, які всмоктують рослини з грунту, що необхідні для їхнього росту. Цей газ можуть засвоювати з атмосфери деякі організми – азотфіксуючі бактерії та ціанобактерії. Цим підвищу- ється родючість грунтів.
Елементарний склад організмів Калій та Натрій – одні з основних позитивно заряджених іонів живих організмів, що беруть участь у забезпеченні транспорту сполук через клітинні мембрани. Натрій міститься лише у вигляді іонів, регулює діяльність серцевої діяльності, здійснення процесів подразнення Калій сприяє регуляції роботи серця та нервової системи. Натрій входить до складу плазми крові.
Елементарний склад організмів Кальцій входить до складу зубів, кісток, черепашок. В іонній формі бере участь у регуляції обміну речовин, скорочень скелетних м ’ язів, регулює ритмсерця Він необхідний для забезпечення зсідання крові. Сполуки кальцію сприяють нормальній життєдіяльності нервової та серцево-судинної систем. Важливе значення має кальцій для вагітних жінок, щоб формувався скелет зародка та для ростучого організму дітей.
Елементарний склад організмів Фосфор входить до складу біомолекул. Він є компонентом скелетів різних тварин, білків, нуклеїнових кислот, АТФ.У вигляді залишків ортофосфатної кислоти утворює макроергічні звязки. Цей елемент сприяє роботі головного мозку. Завдяки йому плоди дозрівають швидше, а самі рослини стають зимостійкішими. Є важливим компонентом мінерального живлення рослин
Елементарний склад організмів Ферум – елемент, що входить до складу гемоглобіну, міоглобіну, складних ферментів. Сполуки феруму необхідні для кровотворення, тому із-за його недостачі можуть порушуватися процеси утворення еритроцитів. У складі ферментів (цитохромів, каталази, феродоксину ) забезпечує перенесення електронів у процесах дихання та фотосинтезу
Елементарний склад організмів Магній – складова частина багатьох ферментів та молекул хлорофілу. А для синтезу самого хлорофілу необхідна наявність Феруму. За нестачі або відсутності цих хімічних елементів листки рослин стають блідо-зеленими. У вигляді іонів активує активність ферментів енергетичного обміну і синтезу ДНК. У вигляді солей входить до складу кісток, зубів
Елементарний склад організмів Хлор - основний негативно заряджений іон живих організмів. Входить до складу хлороводневої кислоти – складової шлункового соку. Разом із Натрієм Хлор є складовою частиною плазми крові у концентрації 0,9 %. HCl NaCl
Елементарний склад організмів Сульфур входить до складу білка кератину, який входить до складу пір ’ я і волосся, а також до складу інших біологічно важливих органічних речовин. Бере участь в побудові сірковмісних амінокислот (метіонін, цистеїн, цистину ), вітамінів В1,Н. У живленні рослин займає третє місце після Нітрогену і Фосфору. Має велике значення для хемосинтезуючих бактерій.
Елементарний склад організмів Мікроелементи в організмах містяться в кількості від 0,001% до 0,000001%. Хоча їх вміст незначний, але роль у забезпеченні нормального функціонування досить важлива. Цинк Молібден Купрум Кобальт Йод Манган
Йод необхідний для синтезу тиреоїдних гормонів. Недостатня кількість йоду може призвести до порушення синтезу гормонів та появі захворювань. Йод приймає участь у регуляції енергетичного обміну. Елементарний склад організмів
Кобальт і Купрум необхідні для процесів кровотворення. Кобальт входить до складу вітаміну В12 – ціанокоболаміну, нестача якого призведе до злоякісного недокрів ’ я. У рослин бере участь у процесах азотфіксації, нуклеїнового обміну. Купрум входить до складу деяких ферментів та дихального пігменту безхребетних тварин – гемоціаніну. Елементарний склад організмів
У рослин Манган бере активну участь у процесах фотосинтезу і накопичується у стеблах. В організмах хребетних тварин він сприяє нормальному розвитку кісткової тканини та процесу дихання. Елементарний склад організмів
Молібден є складовою частиною деяких ферментів. Приймає участь у синтезі амінокислот у рослин, допомагає у фіксації Нітрогену з атмосфери та переробці спиртів. Впливає на діяльність продихів, підвищу стійкість рослин до грибкових захворювань. Елементарний склад організмів
Цинк – компонент деяких ферментів та гормонів. Приймає участь у анаеробному диханні рослин, транспорті вуглекислого газу в крові. Необхідний при розкладі органічних речовин у водному середовищі. А також є невід ’ ємним при поділі клітин. Елементарний склад організмів
До складу мікроелементів входять також ультрамікроелементи, кількість яких не перевищує 0,000001%. Їхнє значення для організмів до кінця не визначене. Серед них найважливішими є: Елементарний склад організмів Свинець Срібло Бром Золото Радій Цезій Ртуть
F
Універсальний розчинник Оксино-відновні реакції та кислотно-лужна рівновага Терморегуляція (висока теплоємність) Тургор та осмос Транспортна функція
а) сполуки вуглецю з іншими елементами; б) у складі переважають органогенні елементи; в) мають велику молекулярну масу; г) можуть бути полімерами. ЗАГАЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА ОРГАНІЧНИХ РЕЧОВИН
Вуглеводи – сполуки, у яких співвідношення атомів вуглецю, кисню і водню відповідає формулі (СН 2 О) n, де n = 3 і б і льше МОНОСАХАРИДИ ОЛІГОСАХАРИДИ ПОЛІСАХАРИДИ Г Р У П И ВУ Г Л Е В О Д І В
МОНОСАХАРИДИ (С n H 2n O n ) – містять від 3 до 10 атомів вуглецю, солодкі на смак, розчинні уводі: Глюкоза Фруктоза Галактоза Рибоза Дезоксирибоза глюкоза фруктоза МОНОСАХАРИДИ
Олігосахариди – вуглеводи, в яких 2-10 моносахаридних ланок з ’ єднані ковалентними зв ’ язками, наприклад, дисахариди (С 12 Н 24 О 12 ): 1. Мальтоза = глюкооза+глюкоза (солодовий цукор ) 2. Сахароза = глюкоза +фруктоза (буряковий цукор ) 3. Лактоза = галактоза та глюкоза (молочний цукор ) ОЛІГОСАХАРИДИ
Полісахариди – складні біополімери, несолодкі на смак і нерозчинні у воді (С 6 Н 12 О 5 – )n : різний склад мономерів різна довжина і ступінь розгалуження одні складаються із залишків одного й того самого самого моносахариду, інші – різних можуть містити неорганогенні елементи Найб ільше відомі полісахариди: крохмаль, целюлоза, глікоген, інулін, пектин, агар, хітин, лігнін, гепарин ПОЛІСАХАРИДИ
Крохмаль у клітинах картоплі Глікоген у клітинах печінки ПОЛІСАХАРИДИ
Целюлоза у складі клітинних стінок рослин Хітин у складі зовнішніх покривів членистоногих ПОЛІСАХАРИДИ
Агар у складі бурих водоростей Гепарин запобігає зсіданню крові Пектин у соковитих плодах Лігнін скріплює волокна целюлози рослин ПОЛІСАХАРИДИ
БУДІВЕЛЬНА ЕНЕРГЕТИЧНА ЗАПАСАЮЧА ЗАХИСНА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ ВУГЛЕВОДІВ
І типу (інсулінозалежний) ІІ типу ( інсулінонезалежний )
ЛІПІДИ (гр. lipos - жир) – переважно гідрофобні речовини і є похідними вищих жирних кислот, спиртів чи альдегідів: Прості – із залишків жирних кислот (або альдегідів) і спиртів Складні – утворені внаслідок взаємодії молекул простих ліпідів з іншими речовинами ЛІПІДИ
ЖИРИ – складні естери, утворені триатомним спиртом гліцерином і залишками жирних кислот (насичених і ненасичених) ГЛІЦЕРИН стеаринова олеїнова ЛІПІДИ
За походженням жири бувають: рослинні (олії) тваринні ЛІПІДИ
РОСЛИННІ ЖИРИ ЛІПІДИ
ЖИР В ОРГАНІЗМІ ЛЮДИНИ ЛІПІДИ
ЖИРОПОДІБНІ РЕЧОВИНИ – переважно складні сполуки, утворені взаємодією молекул ліпідів з іншими речовинами: віск стероїди терпени гліколіпіди ліпоротеїди фосфоліпіди ЛІПІДИ
ВІСК ЛІПІДИ
ЛІПІДИ СТЕРОЇДИ – циклічні гідрофобні спирти: 3 статеві гормони (естроген і тестостерон) – 1(а,б) гормони наднирникових залоз (кортикостероїди) – 3 холестерин – 2 в ітамін D 1 б 2 а
КОМПОНЕТИ КЛІТИННИХ МЕМБРАН: Фосфоліпіди Гліколіпіди Ліпопротеїди ЛІПІДИ
ЛІПІДИ ТЕРПЕНИ – надзвичайно поширені у природі сполуки і виконують різноманітні біологічні функції: вітамін Е, К ефірні смоли ефірні масла ментол карвон гераніол лимонен оцимен мірцен
БІОЛОГІЧНА РОЛЬ ЛІПІДІВ СТРУКТУРНА ЕНЕРГЕТИЧНА (1 г жиру=38,9 кДЖ) ЗАПАСАЮЧА ТЕПЛОІЗОЛЯЦІЙНА ЗАХИСНА РЕГУЛЯТОРНА ДЖЕРЕЛО ВОДИ
Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і в кількісному відношенні: приміром, у клітинах тварин становлять до 40-50% сухої маси, а рослин – до 20-35% Білки
Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти – це органічні кислоти, що містять аміногрупу (- NH 2 ), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильну групу (- COOH) з кислотними властивостями. Ці групи, які і атом Гідрогену, звязані з одним і тим самим атомом Карбону. Є у складі амінокислот й специфічні для кожної з них частини. Їх називають радикалами ( R- групами). Загальна формула амінокислот має вигляд:
Існують різні класифікації амінокислот. Закрема, амінокислоти поділяються на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти організму людини здатні синтезуватися з продуктів обміну речовин. Натомість, незамінні амінокислоти в організмах людини і тварин не утворюються, а надходять разом з їжею. Ці амінокислоти синтезують рослини, гриби, бактерії.
Будова білків Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять окремі незамінні амінокислоти. Слід зазначити, що для різних видів тварин і людини набір незамінних амінокислот неоднаковий, до того ж він може змінюватися з віком. Наприклад, аргінін або гістидин – замінні для дорослих і незамінні для дітей. Відсутність або нестача однієї чи кількох незамінних амінокислот спричиняють негативний баланс Нітрогену в організмі, порушення біосинтезу білків, гальмування росту й розвитку.
Будова білків Залишки молекул амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентним звязком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Цей тип звязку називають пептидним. Завдяки такому міцному звязку утворюється сполука, яка складається із залишків двох амінокислот – дипептид. Структури які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від 6-10 до декількох десятків), належать до поліпептидів.
Різні просторові організації білків Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокислотних залишків, зєднаних за допомогою пептидних звязків. Саме первинна структура і визначає властивості та функції тієї чи іншої білкової молекули. Часто молекула білка у вигляді такого ланцюга не придатна до виконання свого призначення.
Різні просторові організації білків Для цього вона, наприклад, має повністю або частково закрутитися у спіраль, тобто набути вторинної структури завдяки водневим звязкам. Такі звязки виникають між атомами Гідрогену NH -групи одного витка спіралі та Оксигену CO -групи іншого витка спіралі. Хоча ці звязки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.
Різні просторові організації білків Третинна структура (наприклад, міоглобін) зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином у грудку, або глобулу, в результаті взаємодії амінокислотних залишків з молекулами води. Завдяки зв ’ язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну (так звані дисульфідні зв ’ язки ). Підтримання третинної структури забезпечують гідрофобні, гідрофільн, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв ’ язки.
Різні просторові організації білків Четвертинна структура білків виникає, коли обєднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з чотирьох залишків молекул білка міоглобіну.
Будова білків Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти – залишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо. Складні білки називають глікопротеїдами (сполуки з вуглеводами), ліпопротеїдами (з ліпідами), нуклеопротеїдами (з нуклеїновими кислотами) тощо. Багато білків утворюють складні комплекси з пігментами – забарвленими у різні кольори органічними сполуками.
Властивості білків Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом та просторовою структурою. За формою молекул розрізняють фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні (кулясті). Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову ( мязові білки) функції. Натомість глобулярні білки здебільшого водорозчинні та виконують інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин – розщеплення білків їжі, імуноглобуліни (антитіла) – захисну. Глобулярні білки менш стійкі.
Властивості білків Одна з основних властивостей білків – їхня здатність під впливом різних чинників змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією. Здебільшого денатурація необоротна.
Властивості білків Якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмів оборотна денатурація часто повязана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею до клітини сигналів з навколишнього середовища, прискоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією. На малюнку: 1-2 денатурація; 2-3 ренатурація.
Функції білків
Функції білків Будівельна, або структурна, функція полягає в тому, що білки є складовим компонентом клітинних мембран. З білків складаються структури скелета клітин (мікротрубочки і мікронитки), які закріплюють у певному положенні органели або ж забезпечують їхнє пересування по клітині. Білки також входять до складу рибосом, хромосом та майже усіх інших клітинних структур.
Функції білків Енергетична функція білків полягає в тому, що за повного розщеплення 1 г білків у середньому вивільняється 17,2 кДж енергії. Захисна функція білків. Білки захищають організми від проникнення ззовні сторонніх сполук і хвороботворних мікроорганізмів. Імуноглобуліни (або антитіла ) хребетних тварин – спеціалізовані білки, здатні “розпізнавати” або знешкоджувати бактерії, віруси та інші – антигени. Інтерферон – це білок, який пригнічує розмноження вірусів. Лізоцим (фермент), який міститься у слині, слизових оболонках, слізній рідині та знешкоджує різних хвороботворних агентів.
Функції білків Сигнальна функція білків полягає в тому, що окремі складні білки (глікопротеїди) клітинних мембран здатні “розпізнавати” специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати. Скорочувальна, або рухова, функція. Деякі білки забезпечують здатність клітин, тканин чи цілого організму змінювати форму, рухатись. Наприклад, білки актин і міозин, які входять до складу мязових клітин, забезпечують їхню здатність до скорочення. Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, джгутиків і війок клітин еукаріотів.
Функції білків Резервна функція. Деякі білки, які відкладаються про запас, можуть слугувати запасом поживних речовин для організму. Ще одна з основних функцій білків – транспортна. Молекули здатні утворювати нестійкі сполуки з киснем або вуглекислим газом і завдяки руху крові та інших рідин організмів транспортувати ці речовини, забезпечуючи процеси клітинного та тканинного дихання. Транспортні білки переносять ліпіди, що синтезуються на мембранах ендоплазматичної сітки, до інших органел. Білки, вбудовані в плазматичну мембрану, забезпечують транспорт речовин у клітину та з клітини назовні.
Функції білків Функція протистояння несприятливим температурам. У плазмі крові деяких риб містяться білки, що запобігають її замерзанню в умовах низьких температур. Натомість, в організмів, які мешкають у гарячих джерелах, є білки, що не денатурують навіть за температури +50...90 ° С Багато білків виконують регуляторну функцію. Білкову природу мають певні гормони та нейрогормони, які регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвитку організмів (наприклад, гормон росту).
Тирозин → Меланін
Тирозин → гомогентизинова кислота → вуглекисий газ вода
Порушується синтез аміду нікотинової кислоти, який бере участь в утворенні НАД ( нікотинаміддинуклеотид ) та його відновленої форми НАДН+
РНК (рибонуклеїнова кислота) — клас нуклеїнових кислот, лінійних полімерів нуклеотидів, до складу яких входять залишок фосфорної кислоти, рибоза і азотисті основи — аденін, цитозин, гуанін і урацил (на відміну від ДНК, що містить замість урацила тимін).
Дезоксирибонуклеї́нова кислота́ (ДНК) — один із типів природних нуклеїнових кислот Основна роль ДНК: зберігання спадкової інформації(репарація); передача з покоління в покоління(реплікація); реалізація генетичної програми розвитку та функціонування живих організмів(транскрипція).
Структура частини подвійної спіралі ДНК З хімічної точки зору, ДНК — це довга полімерна молекула, що складається з послідовності блоків — нуклеотидів. Кожний нуклеотид складається з : Азотистої основи; Цукру(дезоксирибози); Фосфатної групи. У переважній більшості випадків (окрім деяких вірусів, що містять одноланцюжкові ДНК) макромолекула ДНК складається з двох ланцюжків, орієнтованих азотистими основами один проти одного. Ця дволанцюжкова молекула утворює спіраль.
Комплектарність ДНК Утворення водневих зв'язків між гуаніном та цитозином. Утворення водневих зв'язків між аденіном та тиміном
Функції ДНК Пошкодження ДНК, що привели до великого числа розірваних хромосом. Репарація Репарація ДНК (від англ. DNA repair — «ремонт ДНК») — набір процесів, за допомогою яких клітина знаходить і виправляє пошкодження молекул ДНК, які кодують її геном.
Транскрипція Транскрипція — процес синтезу РНК з використанням ДНК в якості матриці, що відбувається у всіх живих клітинах, іншими словами, це перенесення генетичної інформації з ДНК на РНК.
Реплікація Схематичне зображення процеса реплікації, цифрами позначені: (1) ланцюг, що відстає, (2) ланцюг-лідер, (3) ДНК-полімераза (Polα), (4) ДНК лігаза, (5) РНК-праймер, (6) ДНК-праймаза, (7) фрагмент Окадзакі, (8) ДНК-полімераза (Polδ), (9) хеліказа, (10) одиночний ланцюг зі зв'язаними білками, (11) топоізомераза
Використання ДНК в технології Методи роботи з ДНК Генна інженерія Судово-медична експертиза Біоінформатика ДНК і комп'ютери нового покоління Історія і антропологія
